• Dansk proteinpulver
  • Dag-til-dag levering
  • Fri fragt over 500,-
  • Fragt: Kun 29,- | Gratis over 500,-
  • E-mærket

Brug for hjælp? 96 525 525

Lige nu: Gratis fragt | 000T 00M 00S tilbage

Bestil inden 16:0016:00

Næste afsendelse

00: 00: 00

Så sender vi i dag

Leveres mandag med GLS

Basket icon0

0,00 DKK

BCAA - anbefalelsesværdige aminosyrer eller hysterisk hype?

Skrevet af Jens Lund - Professionsbachelor i Ernæring og Sundhed, BSc (Biokemi)

BCAA er den engelske forkortelse for Branched-Chain Amino Acids. På dansk betyder det 'de forgrenede aminosyrer', og navnet henviser til den forgrenede sidekæde som leucin, isoleucin og valin har.

Det er altså disse 3 aminosyrer som udgør BCAA, og som inden for de sidste par år er blevet så utroligt populære at benytte som kosttilskud i forbindelse med træning. Men hvilken fysiologisk funktion har BCAA, og er det overhovedet nødvendigt at supplere kosten med disse aminosyrer? Det skal vi se nærmere på i denne artikel.

er bcaa godt

BCAA – Anabole og anti-katabole effekter

Aminosyrer er de byggesten, som kroppens celler bruger, når de skal producere nye proteiner. Dette kunne eksempelvis være hormoner, enzymer, transportproteiner eller strukturproteiner. Vægttræning stimulerer muskelcellerne til at producere strukturproteinerne aktin og myosin som varetager musklernes sammentrækning. For at produktionen af muskelproteiner kan forløbe optimalt, skal musklerne have adgang til alle de nødvendige byggesten, dvs. de essentielle aminosyrer, som kroppen ikke selv er i stand til at danne ud fra andre stoffer.

Leucin, isoleucin og valin er sådanne essentielle aminosyrer, men BCAA fungerer også som andet end bare byggeklodser. BCAA regulerer nemlig selve proteindannelsen. Det gør de ved både at stimulere produktionen samt hæmme nedbrydningen af muskelproteiner (1 - 11).

Citat elementBCAA regulerer nemlig selve proteindannelsen



hvad gør bcaa

BCAA og muskelvækst

Der er ikke nogen tvivl om, at BCAA er vigtigt i forbindelse med muskelvækst. Vi skal bare huske på, at leucin, isoleucin og valin også findes i almindelige proteinrige fødevarer, og endda i ret pæne mængder (12). Almindeligt valleprotein er også rig på BCAA, så hvis man i forvejen spiser proteinrigt, og får de daglige ca. 1,8 gram  højkvalitetsprotein pr. kg. kropsvægt som vægtrænende anbefales at få, er der ikke rigtig nogen god grund til at smide penge efter et BCAA-tilskud.

Lad os se på de studier som har testet effekten af BCAA og leucin under vægttræning. 4 gram leucin dagligt har i ét forsøg vist en gavnlig effekt på muskelstyrken (13). Studiet var dog udført på utrænede mænd, som undervejs indtog en kost der kun leverede en daglig proteinmængde på 0,9 gram pr. kg kropsvægt. Studiet siger altså intet om effekten af leucintilskud på veltrænede personer med et højt proteinindtag. Andre studier på både utrænede og meget veltrænede personer som er vant til vægttræning viser desuden, at tilskud med leucin og BCAA ikke rigtig gør nogen forskel, når man i forvejen spiser proteinrigt (14 - 16).

Forsøg har desuden vist, at valleprotein er lige så godt som leucin, og måske endda bedre, til at stimulere muskelproteinsyntesen (17, 18). Dette kan skyldes, at valleproteinpulver både er rig på leucin, men samtidig også leverer de resterende essentielle aminosyrer, der jo fungerer som byggeklodser i proteinsyntesen.

Citat elementFlere forsøg har vist, at tilskud med BCAA kan reducere graden af DOMS


kosttilskuddet bcaa

BCAA og DOMS

Flere forsøg har vist, at tilskud med BCAA kan reducere graden af DOMS samt blodets indhold af markører for muskelødelæggelse efter både vægttræning (19 - 26) og udholdenhedstræning (27 - 31). Effekten af leucintilskud i forbindelse med styrketræning er også undersøgt, og her har ét forsøg vist, at leucin ikke reducerer markører for DOMS (32), mens et andet studie har vist, at tilskud med leucin, modsat af hvad man ville forvente, faktisk øger DOMS-følelsen (33).

Studierne viser dog kun, at BCAA er bedre end uvirksomt placebo. Dvs. vi ved ikke, om BCAA også er bedre end almindeligt valleprotein eller bare et helt almindeligt proteinrigt måltid inden og efter træning. Studierne har desuden været udført på fastende deltagere, hvorfor vi ikke ved, om samme DOMS-reducerende effekt opnås, hvis man har spist et proteinholdigt måltid et par timer før sin træning. Studierne antyder dog, at BCAA kan være berettiget, hvis man træner på tom mave (fastende), fx hvis man følger leangains-principperne.

Er BCAA-tilskud relevant under et cut?

Formålet med et cut er at få skrællet mest muligt fedt af kroppen samtidig med at tabet af muskelmasse minimeres. Her er der ikke nogen tvivl om, at det at få tilstrækkeligt med protein og essentielle aminosyrer er helt afgørende. Det er også klart, at musklerne skal fodres med tilstrækkelige mængder BCAA og især leucin for at mindske muskeltabet mest muligt (12, 34, 35) Netop pga. de anabole og anti-katabole effekter af BCAA, kunne man forestille sig, at tilskuddet er relevant under et cut.

Tilskud med BCAA har godt nok vist gavnlige effekter på fedttabet under en diæt (36), men jeg føler mig ret overbevist om, at BCAA-tilskud er overflødigt, hvis man i forvejen har øget sit proteinindtag til > 2 gram pr. kg. kropsvægt pr. dag, sådan som det anbefales under et cut. Man kan dog godt argumentere for, at BCAA er en kaloriesparende måde at få de allermest anabole aminosyrer på, og netop dette kan være relevant for nogle atleter. Men samtidig skal man huske på, at pulver, piller og tabletter ikke mætter ligeså godt som ”fast” føde i form af kød, fisk og æg.

Citat elementMusklerne skal fodres med tilstrækkelige mængder BCAA og især leucin for at mindske muskeltabet mest muligt

aminosyre

Bivirkninger og sikkerhed

Tilskud med BCAA ser ud til at være sikkert, og man har ikke fundet nogle negative effekter ved akut indtagelse af 10 – 30 gram (2). For leucin er der blevet fastsat en øvre daglig grænse for indtag på 500 milligram pr. kg kropsvægt (37, 38).

Konklusion

De tre forgrenede aminosyrer, leucin, isoleucin og valin, som udgør BCAA er vigtige essentielle aminosyrer. BCAA stimulerer proteinsyntesen og hæmmer nedbrydningen af muskelprotein. Tilskud med BCAA er dog overflødigt, hvis man i forvejen spiser proteinrigt (ca. 1,8 gram protein pr. kg kropsvægt pr. dag). Vi skal nemlig huske på, at de gode kilder til kvalitetsprotein; kød, fisk, æg og mejeriprodukter, herunder også almindeligt valleproteinpulver, er rig på BCAA og især leucin.

Både under bulk og cut indtager de fleste rigeligt med protein, hvorfor yderligere BCAA, i form at et tilskud, altså ikke gør nogen forskel. Tilskud med BCAA kan dog være berettiget under visse omstændigheder. Eksempler herpå er træning i fastende tilstand, eller hvis man vil spare kalorier under en meget kalorierestriktiv cut-periode.

Kilder

  1. Mero (1999). Leucine supplementation and intensive training, Sports Medicine, 27: 347 – 58.

  2. Gleeson (2005). Interrelationship between physical activity and branched-chain amino acids, The Journal of Nutrition, 135: 1591S – 1595S.

  3. Tom & Nair (2006). Assessment of branched-chain amino acid status and potential biomarkers, The Journal of Nutrition, 136: 324S – 330S.

  4. Fujita & Volpi (2006). Amino acids and muscle loss with aging, The Journal of Nutrition, 136: 277S – 280S.

  5. Zanchi et al. (2008). Potential antiproteolytic effects of L-leucine: observations on in vitro and in vivo studies, Nutrition & Metabolism, 17: 20.

  6. Jefferson & Kimball (2003). Amino acids as regulators of gene expression at the level of mRNA translation, The Journal of Nutrition, 133: 2046S – 2051S.

  7. Kimball & Jefferson (2004). Amino acids as regulators of gene expression, Nutrition & Metabolism, 1: 3.

  8. Nair & Short (2005). Hormonal and signaling role of branched-chain amino acids, The Journal of Nutrition, 135, 1547S-52S.

  9. Shimomura et al. (2004). Exercise promotes BCAA catabolism: effects of BCAA supplementation on skeletal muscle during exercise, The Journal of Nutrition, 134: 1583S – 1587S.

  10. Apró & Blomstrand (2010). Influence of supplementation with branched-chain amino acids in combination with resistance exercise on p70S6 kinase phosphorylation in resting and exercising human skeletal muscle, Acta Physiologica, 200: 237 – 248.

  11. Borgenvik et al. (2012). Intake of branched-chain amino acids influences the levels of MAFbx mRNA and MuRF-1 total protein in resting and exercising human muscle, American Journal of Physiology. Endocrinology and Metabalism, 302: 510 – 521.

  12. Li et al. (2011). Leucine nutrition in animals and humans: mTOR signaling and beyond, Amino Acids, 41: 1185 – 1193.

  13. Ispoglou et al. (2011). Daily L-leucine supplementation in novice trainees during a 12-week weight training program, International Journal of Sports Physiology and Performance, 6: 38 – 50.

  14. Spillane et al. (2012). The effects of 8 weeks of heavy resistance training and branched-chain amino acid supplementation on body composition and muscle performance, Nutrition and Health, 21: 263 – 273.

  15. Herda et al. (2013). Muscle performance, size, and safety responses after eight weeks of resistance training and protein supplementation: a randomized, double-blinded, placebo-controlled clinical trial, Journal of Strength and Conditioning Research, 27: 3091 – 3100.

  16. Kerksick et al. (2006). The effects of protein and amino acid supplementation on performance and training adaptations during ten weeks of resistance training, Journal of Strength and Conditioning Research, 20: 643 – 653.

  17. Churchward-Venne et al. (2012). Supplementation of a suboptimal protein dose with leucine or essential amino acids: effects on myofibrillar protein synthesis at rest and following resistance exercise in men, The Journal of Physiology, 590: 2751 – 2765.

  18. Churchward-Venne et al. (2014). Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofribrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial, The American Journal of Clinical Nutrition, 99: 276 – 286.

  19. Shimomura et al. (2006). Nutraceutical effects of branched-chain amino acids on skeletal muscle, The Journal of Nutrition, 136: 529S – 532S.

  20. Shimomura et al. (2010). Branched-chain amino acid supplementation before squat exercise and delayed-onset muscle soreness, International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism, 20: 236 – 244.

  21. Jackman et al. (2010). Branched-chain amino acid ingestion can ameliorate soreness from eccentric exercise, Medicine and Science in Sports and Exercise, 42: 962 – 970.

  22. Sharp & Pearson (2010). Amino acid supplements and recovery from high-intensity resistance training, Journal of Strength and Conditioning Research, 24: 1125 – 1130.

  23. Howatson et al. (2012). Exercise-induced muscle damage is reduced in resistance-trained males by branched chain amino acids: a randomized, double-blind, placebo-controlled study, Journal of the International Society of Sports Nutrition, 9: 20.

  24. da Luz et al. (2011). Potential therapeutic effects of branched-chain amino acids supplementation on resistance exercise-based muscle damage in humans, Journal of the International Society of Sports Nutrition, 8: 23.

  25. Ra et al. (2013). Combined effect of branched-chain amino acids and taurine supplementation on delayed muscle soreness and muscle damage in high-intensity eccentric exercise, Journal of the International Society of Sports Nutrition, 10: 51.

  26. Leahy & Pintauro (2013). Branched-chain amino acid plus glucose supplement reduces exercise-induced delayed onset muscle soreness in college-age females, ISRN Nutrition, Mar 17.

  27. Coombes & McNaughton (2000). Effects of branched-chain amino acid supplementation on serum creatine kinase and lactate dehydrogenase after prolonged exercise, The Journal of Sports Medicine and Physical Fitness, 40: 240 – 246.

  28. Greer et al. (2007). Branched-chain amino acid supplementation and indicators of muscle damage after endurance exercise, International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism, 17: 595 – 607.

  29. Nosaka et al. (2006). Effects of amino acid supplementation on muscle soreness and damage, International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism, 16: 620 – 635.

  30. Koba et al. (2007). Branched-chain amino acids supplementation attenuates the accumulation of blood lactate dehydrogenase during distance running, The Journal of Sports Medicine and Physical Fitness, 47: 316 – 322.

  31. Matsumoto et al. (2009). Branched-chain amino acid supplementation attenuates muscle soreness, muscle damage and inflammation during an intensive training program, The Journal of Sports Medicine and Physical Fitness, 49: 424 – 431 (abstract).

  32. Stock et al. (2010). The effects of adding leucine to pre and postexercise carbohydrate beverages on acute muscle recovery from resistance training, J Strength Cond Res, 24: 2211 – 2219.

  33. Kirby et al. (2012). Effect of leucine supplementation on indices of muscle damage following drop jumps and resistance exercise, Amino Acids, 42: 1987 – 1996.

  34. Layman et al. (2003). The role of leucine in weight loss diets and glucose homeostasis, The Journal of Nutrition, 133: 261S – 267S.

  35. Jitomir & Willoughby (2008). Leucine for retention of lean mass on a hypocaloric diet, Journal of Medicinal Food, 11: 606 – 609.

  36. Mourier et al. (1997). Combined effects of caloric restriction and branched-chain amino acid supplementation on body composition and exercise performance in elite wrestlers, International Journal of Sports Medicine, 18: 47 – 55.

  37. Cynober et al. (2012). A proposal for an upper limit of leucine safe intake in healthy adults, The Journal of Nutrition, 142: 2249S – 2250S.

  38. Elango et al. (2012). Determination of the tolerable upper intake level of leucine in acute dietary studies in young men, The American Journal of Clinical Nutrition, 96: 759 – 767.

Har du nogle spørgsmål eller kommentarer? Deltag her:

Facebook

100.000+

Kontakt